Étude: « l’utilisation des BCAA est superflue »

Les BCAA sont souvent présentés comme un moyen de prévenir la dégradation musculaire, sur la base d’études peu représentatives. Ils semblent donc souvent surévalués.

Dans ce premier volet d’une série de trois articles, je propose une introduction dans laquelle je compare notamment les BCAA à d’autres acides aminés. Qu’est-ce qui rend ces trois acides aminés, leucine, valine et isoleucine, si particuliers? Dans le deuxième volet, j’essaie de répondre à la question de savoir s’il est utile de prendre des BCAA lorsque vous consommez déjà des protéines autour de votre entraînement. Dans le troisième volet enfin, je compare les BCAA entre eux et j’aborde l’utilisation des BCAA pendant la « phase de sèche », lorsque vous essayez de brûler de la graisse corporelle tout en conservant le plus possible de masse musculaire.

BCAA

Si vous voulez écrire un article sur les BCAA, vous pouvez l’aborder de manière positive ou négative et trouver, dans les deux cas, des dizaines d’études qui confirmeront votre point de vue. Je ne parle pas ici des textes et études des fabricants eux-mêmes, mais d’études indépendantes, objectives et scientifiques qui se contredisent. J’aurais donc pu me faciliter la tâche et écrire un court texte affirmant que les BCAA limitent la dégradation musculaire. Mais des dizaines de sites le font déjà. À tort, selon mon humble avis, car la grande majorité des études citées, quand des études sont citées, ne sont en réalité pas pertinentes. Celles qui le sont montrent des résultats différents.

Même si j’essaie de garder mes articles relativement concis et compréhensibles, cela semble impossible pour ce sujet à cause du grand nombre d’études, souvent contradictoires.

La bonne approche pour évaluer les BCAA

Les acides aminés leucine, isoleucine et valine sont les fameux Branched Chain Amino Acids (BCAA). Ces acides aminés jouent un rôle particulier dans la régulation de la croissance musculaire. Vous pouvez toutefois vous demander pourquoi l’apport de ces trois acides aminés précisément offrirait un avantage en plus de l’apport en protéines, qui contiennent les vingt acides aminés. La plupart des études ne partent pas d’une situation où une personne mange suffisamment de glucides, de graisses et surtout de protéines. Elles sont donc utilisées à tort pour promouvoir les BCAA, car elles ne sont pas représentatives.

Dans cet article, j’aborde deux avantages possibles des BCAA par rapport aux protéines complètes. Comme beaucoup de choses ont déjà été écrites sur les BCAA sur FITsociety, je me limiterai surtout ici à leur valeur ajoutée par rapport à une bonne alimentation incluant suffisamment de protéines. Cela me semble un point de départ plus logique, puisque la plupart des athlètes de force informés placent les protéines en première position sur leur liste de compléments. Je comparerai également les BCAA à d’autres acides aminés, mais aussi entre eux.

Pourquoi les BCAA pour la masse musculaire?

Lors de la Bodypower Expo à Birmingham, j’ai demandé entre autres au quadruple Mr. Olympia Jay Cutler quels compléments il choisirait s’il ne pouvait en désigner que deux:

Kenneth: « Il peut être très difficile pour les gens de choisir parmi la vaste offre de compléments. Si tu pouvais choisir deux compléments comme favoris, lesquels seraient-ils, indépendamment de la marque, car je comprends bien que tu vas naturellement choisir BPI » (ndlr. Vu que la gamme de compléments de Jay est commercialisée par BPI.)

Jay: « Haha, bien sûr. D’abord, évidemment, une bonne protéine. C’est vraiment la base en matière de compléments. Ensuite, je dirais les BCAA avant et pendant l’entraînement »

Les acides aminés en général sont importants pour la construction de protéines dans les muscles, ce qui permet de créer de la masse musculaire. Les muscles utilisent pour cela les acides aminés libres, disponibles séparément. Ces acides aminés deviennent disponibles d’une part grâce aux protéines alimentaires, qui sont dégradées en acides aminés libres pendant le métabolisme. D’autre part, ils deviennent disponibles grâce à la dégradation des protéines déjà présentes dans les muscles [1]. Le degré de croissance musculaire dépend de cet équilibre entre la dégradation des protéines existantes et la création de nouvelles protéines à partir des acides aminés disponibles via l’alimentation [1,2,3]. La musculation augmente la création de nouvelles protéines, appelée synthèse protéique, pendant 24 à 48 heures. En même temps, la dégradation augmente elle aussi [4,5,6]. L’alimentation détermine finalement de quel côté penche la balance [7,8,9]. Les BCAA y jouent un rôle particulier [9].

Les BCAA (leucine, isoleucine et valine), en particulier la leucine, ont des effets anaboliques sur le métabolisme des protéines en augmentant le taux de synthèse protéique et en diminuant le taux de dégradation des protéines dans le muscle humain au repos.

E. Blomstrand, Åstrand Laboratory, University College of Physical Education and Sports [10]

Ils sont nécessaires spécifiquement à la synthèse des protéines, et non comme précurseurs de molécules biologiquement actives uniques. Les BCAA représentent environ 35% des acides aminés indispensables dans les protéines musculaires et environ 40% des acides aminés requis sous forme préformée par les mammifères.

A.E. Harper, University of Wisconsin [11

Les BCAA représentent donc 35% des acides aminés essentiels dans les muscles [11]. Je souligne « essentiels » parce que plusieurs médias affirment qu’il s’agit de 35% de tous les acides aminés. Cela tient peut-être à des raisons commerciales. Dire que trois des vingt acides aminés (15%) représentent 35% des acides aminés dans les muscles paraît plus impressionnant que de dire qu’il s’agit de 35% des neuf acides aminés essentiels présents. Cela ne veut toutefois pas dire que les BCAA ne se distinguent pas des autres acides aminés, essentiels comme non essentiels.

Le point le plus important ici est donc que les BCAA favoriseraient davantage de masse musculaire en limitant la dégradation des protéines dans les muscles [9,12,13].

Bioavailability: quelle quantité des acides aminés ingérés peut être utilisée par les muscles?

Là où de nombreux acides aminés sont nécessaires à certains processus biologiques, par exemple par conversion en d’autres substances, les BCAA sont surtout des matériaux de construction pour les protéines qui sont formées dans les muscles. Ils se distinguent de tous les autres acides aminés par leur structure chimique et par la façon dont ils sont traités à l’aide des enzymes BCAA aminotransferase, Branched-chain ketoacid dehydrogenase et acyl CoA dehydrogenase [11].

Plusieurs sources indiquent à ce sujet que les BCAA n’ont pas besoin de passer par le fameux « first pass » hépatique. Ce premier passage fait que les autres acides aminés sont d’abord transformés, dégradés et/ou convertis en d’autres substances. Il faut donc plus de temps avant qu’ils deviennent disponibles dans le sang, et ils y arrivent en plus petites quantités. Même si les BCAA gagnent ce temps, cela ne signifie pas qu’ils arrivent intégralement dans les muscles.

Il se passe en effet beaucoup de choses dans les neuf mètres entre la bouche et l’anus [14] qui influencent la « bioavailability », c’est-à-dire la quantité d’une substance qui arrive réellement à l’endroit prévu. Pensez à l’estomac lui-même et aux intestins. Diverses études chez l’humain comme chez l’animal ont ainsi montré que, sur ce trajet, les BCAA sont également consommés et ne finissent pas tous dans les muscles [15-21].

Des chercheurs de l’University of Alberta ont étudié les besoins des nouveau-nés en BCAA [22]. Pour déterminer le bon dosage, ils voulaient savoir quelle part des acides aminés consommés arrivait réellement dans la circulation sanguine et devenait donc disponible pour les muscles. En donnant à des porcs la même quantité de BCAA à la fois par perfusion et par voie orale, ils ont pu calculer la différence. Par perfusion, ils sont injectés directement dans la circulation sanguine. Il est apparu que 44% des BCAA n’atteignaient pas la circulation sanguine lorsqu’ils étaient consommés par voie orale.

Using breakpoint analysis, the mean total BCAA requirements were determined to be 1.53 and 2.64 g/(kg. d) for parenterally and enterally fed piglets, respectively. Thus, the parenteral requirement for total BCAA is 56% of the enteral requirement, suggesting that 44% of total BCAA is extracted by first-pass splanchnic metabolism.

R. Elango, University of Alberta

Cela n’enlève toutefois rien au fait que ces 44% sont principalement utilisés comme matériaux de construction pour les muscles, tandis que les autres acides aminés sont utilisés pour d’innombrables autres processus.

Résumé

Les BCAA jouent un rôle particulier par rapport aux autres acides aminés. Ils se distinguent surtout en ce qui concerne la croissance musculaire.

Les BCAA ne sont pas dégradés, utilisés ou convertis dans le foie comme les autres acides aminés. Cela ne signifie cependant pas qu’ils arrivent intégralement dans les muscles, comme on l’affirme parfois. Au final, environ 44% sont utilisés comme matériaux de construction pour les muscles.

Partie II: BCAA et protéines?

Dans la partie suivante, je compare l’utilisation des protéines à celle des BCAA. Combien de BCAA consommez-vous par exemple lorsque vous prenez 30 grammes de whey ou une autre protéine après votre entraînement? Qu’ajoute une prise séparée de BCAA?

Je ne regarde pas seulement les quantités d’acides aminés dans les deux formes, protéines complètes contre BCAA libres, mais j’aborde aussi les différentes vitesses auxquelles ils sont absorbés dans le sang après ingestion.

Le plus important reste toutefois l’analyse des études qui ont examiné si la prise de BCAA libres ajoute quelque chose à la croissance musculaire lorsqu’une quantité « suffisante » de protéines est déjà consommée.

 Références

1. G Biolo, S.P Maggi, B.D Williams, K Tipton, R.R Wolfe. Increased rates of muscle protein turnover and amino acid transport following resistance exercise in humans.Am. J. Physiol., 268 (1995), pp. E514–E520
2. G Biolo, R.Y.D Fleming, S.P Maggi, R.R Wolfe Transmembrane transport and intracellular kinetics of amino acids in human skeletal muscle Am. J. Physiol., 268 (1995), pp. E75–E84
3. S.M Phillips, K.D Tipton, A.A Aarsland, J.C Cortiella, S.P Wolf, R.R Wolfe Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans Am. J. Physiol., 273 (1997), pp. E99–E107
4. Chesley A, MacDougall JD, Tarnopolsky MA, Atkinson SA, Smith K. Changes in human muscle protein synthesis after resistance exercise. J Appl Physiol. 1992;73:1383–8.
5. MacDougall JD, Gibala MJ, Tarnopolsky MA, MacDonald JR, Interisano SA, Yarasheski KE. The time course for elevated muscle protein synthesis following heavy resistance exercise. Can J Appl Physiol. 1995;20:480–6. Medline
6. Phillips SM, Tipton KD, Aarsland A, Wolf SE, Wolfe RR. Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans. Am J Physiol. 1997;273:E99–107.
7. Biolo G, Tipton KD, Klein S, Wolfe RR. An abundant supply of amino acids enhances the metabolic effects of exercise on muscle protein. Am J Physiol. 1997;273:E122–9.
8. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D, Wolfe RR. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999;276:E628–34.
9. William, Alun. Metabolic Effects of Ingestion of L-Amino Acids and Whole Protein. Journal of Nutritional Medicine, vol. 4, pp. 311-319, 1994
10. E. Blomstrand et al.Branched-Chain Amino Acids Activate Key Enzymes in Protein Synthesis after Physical Exercise1–3. J. Nutr. January 2006 vol. 136 no. 1 269S-273S
11. Harper, A. E., Miller, R. H. & Block, K. P. (1984) Branched-chain amino acid metabolism. Annu. Rev. Nutr.4 409
12. McLean et al., Branched-Chain Amino Acids Augment Ammonia Metabolism While Attenuating Protein Breakdown During Exercise, Am. J. Physiol.: 267, E1010, 1994.
13. Mero A, Pitkänen H, Oja SS, Komi PV, Pöntinen P, Takala T. Leucine supplementation and serum amino acids, testosterone, cortisol and growth hormone
    in male power athletes during training. J Sports Med Phys Fitness. 1997 Jun;37(2):137-45. PubMed PMID: 9239992.
14. Kong F, Singh RP (June 2008). "Disintegration of solid foods in human stomach". J. Food Sci. 73 (5): R67–80.
15. Gelfand, R. A., Glickman, M. G., Jacob, R., Sherwin, R. S. & DeFronzo, R. A. (1986) Removal of infused amino acids by splanchnic and leg tissues in humans. Am. J. Physiol. 250:E407-E413.
16. Cortiella, J., Mathhews, D. E., Hoerr, R. A., Bier, D. M. & Young, V. R. (1988) Leucine kinetics at graded intakes in young men: quantitative fate of dietary leucine. Am. J. Clin. Nutr. 48:998-1009.
17. Hoerr, R. A., Mathews, D. E., Bier, D. M. & Young, V. R. (1991) Leucine kinetics from [2H3]- and [13C] leucine infused simultaneously by gut and vein. Am J. Physiol. 260:E111-E117.
18. Stoll, B., Henry, J., Reeds, P. J., Yu, H., Jahoor, F. & Burrin, D. G. (1998) Catabolism dominates the first pass intestinal metabolism of dietary essential amino acids in milk protein fed piglets. J. Nutr. 128:606-614.
19. van der Schoor, S. R., van Goudoever, J. B., Stoll, B., Henry, J. F., Rosenberger, J. R., Burrin, D. G. & Reeds, P. J. (2001) The pattern of intestinal substrate oxidation is altered by protein restriction in pigs. Gastroenterology 121:1167-1175. CrossRefMedline
20. Yu, Y. M., Young, V. R., Tompkins, R. G. & Burke, J. F. (1995) Comparative evaluation of the quantitative utilization of parenterally and enterally administered leucine and L-[1-13C,15N] leucine within the whole body and the splanchnic region. J. Parenter. Enteral Nutr. 19:209-215.
21. Manninen A H. Protein hydrolysates in sports and exercise: a brief review. J Sports Med Sci 2004. 360–63.63.
22. Elango R, Pencharz PB, Ball RO. The branched-chain amino acid requirement of parenterally fed neonatal piglets is less than the enteral requirement. J Nutr. 2002 Oct;132(10):3123-9. PubMed PMID: 12368405.