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Forschung

Studie: "BCAA-Verwendung überflüssig"

| · 11 Min. Lesezeit

BCAA's werden oft beworben, um Muskelabbau zu verhindern, basierend auf nicht repräsentativen Studien. Dadurch scheinen BCAA's überbewertet zu werden.

In diesem ersten Teil einer Serie von drei Artikeln folgt eine Einführung, in der ich die BCAA's unter anderem mit anderen Aminosäuren vergleiche. Was macht diese drei Aminosäuren Leucin, Valin und Isoleucin so besonders? Im zweiten Teil versuche ich die Frage zu beantworten, ob es sinnvoll ist, BCAA's einzunehmen, wenn du bereits Protein rund um dein Training einnimmst. Im dritten Teil vergleiche ich schließlich die BCAA's untereinander und gehe auf die Verwendung von BCAA's während der "Cutphase" ein, wenn du versuchst, Körperfett zu verbrennen und dabei möglichst viel Muskelmasse zu erhalten.

BCAA's

Wenn du einen Artikel über BCAA's schreiben willst, kannst du das positiv oder negativ angehen und für beide Positionen Dutzende Studien finden, die deinen Standpunkt bestätigen. Ich spreche dabei nicht von den Texten und Studien der Hersteller selbst, sondern von unabhängigen, objektiven und wissenschaftlichen Studien, die einander widersprechen. Ich hätte es mir also sehr leicht machen und ein kurzes Stück über BCAA's schreiben können, in dem ich behaupte, dass sie Muskelabbau begrenzen. Es gibt jedoch bereits Dutzende Websites, die das tun. Zu Unrecht, meiner bescheidenen Meinung nach, denn der Großteil der Studien, auf die verwiesen wird, wenn überhaupt auf Forschung verwiesen wird, ist faktisch nicht relevant. Die Studien, die das doch sind, zeigen unterschiedliche Ergebnisse.

Obwohl ich versuche, Artikel noch einigermaßen knapp und verständlich zu halten, scheint das bei diesem Thema wegen der großen Zahl häufig widersprüchlicher Studien unmöglich.

Die richtige Herangehensweise zur Bewertung von BCAA's

Die Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin sind die sogenannten Branched Chain Amino Acids (BCAA's). Diese Aminosäuren spielen eine besondere Rolle bei der Regulierung des Muskelwachstums. Man kann sich jedoch fragen, warum die Einnahme gerade dieser drei Aminosäuren neben der Einnahme von Protein, in dem alle zwanzig Aminosäuren enthalten sind, einen Vorteil bieten kann. Die meisten Studien gehen nicht von einer Situation aus, in der jemand ausreichend Kohlenhydrate, Fette und vor allem Protein isst, und werden daher zu Unrecht zur Bewerbung von BCAA's verwendet, da sie nicht repräsentativ sind.

In diesem Artikel gehe ich auf zwei mögliche Vorteile ein, die BCAA's gegenüber vollständigem Protein bieten. Da auf FITsociety bereits einiges über BCAA's geschrieben wurde, beschränke ich mich hier vor allem auf den Mehrwert gegenüber einer guten Ernährung inklusive ausreichend Protein. Das scheint mir ein logischerer Ausgangspunkt, da die meisten informierten Kraftsportler Protein als Nummer 1 auf ihrer Supplementliste haben. Daneben werde ich die BCAA's mit anderen Aminosäuren vergleichen, aber auch untereinander.

Warum BCAA's für Muskelmasse?

Während der Bodypower Expo in Birmingham fragte ich unter anderem den viermaligen Mr. Olympia Jay Cutler, welche Supplemente er wählen würde, wenn er nur zwei nennen dürfte:

Kenneth: “Für Menschen kann es sehr schwierig sein, aus dem großen Angebot an Supplementen zu wählen. Wenn du zwei Supplemente als Favoriten wählen dürftest, welche wären das dann, unabhängig von der Marke, denn ich verstehe natürlich, dass du für BPI gehst” (Anm. d. Red.: Da Jays Supplementlinie von BPI auf den Markt gebracht wird.)

Jay: ”Haha, natürlich. Als Erstes natürlich ein gutes Protein. Das ist doch wirklich die Basis, was Supplemente betrifft. Als Zweites würde ich BCAA’s vor und während des Trainings sagen”

Aminosäuren im Allgemeinen sind wichtig für den Aufbau von Protein in den Muskeln, mit dem Muskelmasse geschaffen wird. Die Muskeln nutzen dabei die einzelnen, frei verfügbaren Aminosäuren. Aminosäuren werden einerseits verfügbar, weil Protein in der Nahrung während des Stoffwechsels in einzelne Aminosäuren abgebaut wird. Andererseits werden sie durch den Abbau bereits vorhandenen Proteins in den Muskeln verfügbar [1]. Wie stark deine Muskeln wachsen, hängt von der Balance zwischen dem Abbau des aktuellen Proteins und der Bildung neuen Proteins aus verfügbaren Aminosäuren aus der Ernährung ab [1,2,3]. Krafttraining sorgt dafür, dass die Bildung neuen Proteins, Eiweißsynthese oder Proteinsynthese, für 24-48 Stunden zunimmt. Gleichzeitig nimmt jedoch auch der Abbau zu [4,5,6]. Ernährung bestimmt letztlich, in welche Richtung die Balance ausschlägt [7,8,9]. Dabei spielen BCAA's eine besondere Rolle [9].

BCAAs (leucine, isoleucine, and valine), particularly leucine, have anabolic effects on protein metabolism by increasing the rate of protein synthesis and decreasing the rate of protein degradation in resting human muscle.

E. Blomstrand, Åstrand Laboratory, University College of Physical Education and Sports [10]

They are required specifically for the synthesis of proteins, not as precursors of unique biologically active molecules. The BCAA comprise about 35% of the indispensable amino acids in muscle proteins and about 40% of the amino acids required preformed by mammals.

A.E. Harper, University of Wisconsin [11

BCAA's machen also 35% der essenziellen Aminosäuren in den Muskeln aus [11]. Ich betone 'essenziell', weil verschiedene Medien schreiben, dass es 35% aller Aminosäuren seien. Möglicherweise hat das mit Kommerz zu tun. Wenn du sagst, dass drei von zwanzig Aminosäuren, also 15%, für 35% der Aminosäuren in Muskeln verantwortlich sind, klingt das beeindruckender, als wenn es 35% der neun vorhandenen essenziellen Aminosäuren betrifft. Das heißt jedoch nicht, dass sich BCAA's nicht von anderen Aminosäuren unterscheiden, sowohl essenziellen als auch nicht essenziellen.

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Der wichtigste Punkt hier ist, dass BCAA's also für mehr Muskelmasse sorgen sollen, indem sie den Abbau von Protein in den Muskeln begrenzen [9,12,13].

Bioavailability: Wie viel der aufgenommenen Aminosäuren kann von den Muskeln genutzt werden?

Während viele Aminosäuren für bestimmte biologische Prozesse nötig sind, zum Beispiel durch Umwandlung in andere Stoffe, sind BCAA's vor allem Bausteine für Proteine, die in den Muskeln aufgebaut werden. Sie unterscheiden sich von allen anderen Aminosäuren durch ihre chemische Struktur und die Art, wie sie mithilfe der Enzyme BCAA-Aminotransferase, Branched-chain ketoacid dehydrogenase und Acyl-CoA-Dehydrogenase verarbeitet werden [11].

Mehrere Quellen berichten dazu, dass BCAA's den sogenannten "first pass" durch die Leber nicht durchlaufen müssen. Dieser First Pass sorgt bei anderen Aminosäuren dafür, dass sie zuerst bearbeitet, abgebaut und/oder in andere Stoffe umgewandelt werden. Dadurch dauert es länger, bis sie im Blut verfügbar werden, und sie kommen dort in kleineren Mengen an. Obwohl BCAA's diese Zeit sparen, bedeutet das nicht, dass sie vollständig in den Muskeln ankommen.

Es gibt nämlich mehr auf den neun Metern zwischen Mund und Hintern [14], das die "bioavailability", also die Menge eines Stoffes, die tatsächlich am vorgesehenen Zielort ankommt, beeinflusst. Denk an den Magen selbst und den Darm. So hat sich in verschiedenen Studien an Menschen und Tieren gezeigt, dass auf diesem Weg auch BCAA's verbraucht werden und nicht vollständig in den Muskeln enden [15-21].

Forschende der University of Alberta untersuchten den Bedarf neugeborener Babys an BCAA's [22]. Um zu bestimmen, was eine gute Dosierung wäre, wollten sie wissen, wie viel der gegessenen Aminosäuren tatsächlich im Blutkreislauf ankommt und damit für die Muskeln verfügbar ist. Indem sie Schweinen dieselbe Menge BCAA's sowohl per Infusion als auch oral gaben, konnten sie den Unterschied berechnen. Per Infusion werden sie schließlich direkt in den Blutkreislauf gespritzt. 44% der BCAA's kamen nicht im Blutkreislauf an, wenn sie gegessen wurden.

Using breakpoint analysis, the mean total BCAA requirements were determined to be 1.53 and 2.64 g/(kg. d) for parenterally and enterally fed piglets, respectively. Thus, the parenteral requirement for total BCAA is 56% of the enteral requirement, suggesting that 44% of total BCAA is extracted by first-pass splanchnic metabolism.

R. Elango, University of Alberta

Das ändert jedoch nichts daran, dass diese 44% primär als Bausteine für die Muskeln genutzt werden, während die übrigen Aminosäuren für zahllose andere Prozesse verwendet werden.

Zusammenfassung

BCAA's spielen im Vergleich zu anderen Aminosäuren eine besondere Rolle. Vor allem in Bezug auf Muskelwachstum unterscheiden sie sich.

BCAA's werden nicht wie andere Aminosäuren in der Leber abgebaut, verwendet oder umgewandelt. Das bedeutet jedoch nicht, dass sie vollständig in den Muskeln landen, wie manchmal behauptet wird. Letztlich werden etwa 44% als Bausteine für die Muskeln genutzt.

Teil II: BCAA's und Protein?

Im nächsten Teil vergleiche ich die Verwendung von Protein mit BCAA's. Wie viele BCAA's bekommst du zum Beispiel, wenn du nach dem Training 30 Gramm Whey oder anderes Protein nimmst? Was fügt die separate Einnahme von BCAA's dem hinzu?

Dabei schaue ich nicht nur auf die Mengen der Aminosäuren in beiden Formen, ganzes Protein vs. freie BCAA's, sondern gehe auch auf die unterschiedlichen Geschwindigkeiten ein, mit denen diese nach der Einnahme ins Blut aufgenommen werden.

Das Wichtigste ist jedoch die Behandlung von Studien, in denen untersucht wurde, ob die Einnahme freier BCAA's etwas zum Muskelwachstum beiträgt, wenn bereits "ausreichend" Protein aufgenommen wird.

Referenzen

  1. G Biolo, S.P Maggi, B.D Williams, K Tipton, R.R Wolfe. Increased rates of muscle protein turnover and amino acid transport following resistance exercise in humans.Am. J. Physiol., 268 (1995), pp. E514–E520
  2. G Biolo, R.Y.D Fleming, S.P Maggi, R.R Wolfe Transmembrane transport and intracellular kinetics of amino acids in human skeletal muscle Am. J. Physiol., 268 (1995), pp. E75–E84
  3. S.M Phillips, K.D Tipton, A.A Aarsland, J.C Cortiella, S.P Wolf, R.R Wolfe Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans Am. J. Physiol., 273 (1997), pp. E99–E107
  4. Chesley A, MacDougall JD, Tarnopolsky MA, Atkinson SA, Smith K. Changes in human muscle protein synthesis after resistance exercise. J Appl Physiol. 1992;73:1383–8.
  5. MacDougall JD, Gibala MJ, Tarnopolsky MA, MacDonald JR, Interisano SA, Yarasheski KE. The time course for elevated muscle protein synthesis following heavy resistance exercise. Can J Appl Physiol. 1995;20:480–6. Medline
  6. Phillips SM, Tipton KD, Aarsland A, Wolf SE, Wolfe RR. Mixed muscle protein synthesis and breakdown after resistance exercise in humans. Am J Physiol. 1997;273:E99–107.
  7. Biolo G, Tipton KD, Klein S, Wolfe RR. An abundant supply of amino acids enhances the metabolic effects of exercise on muscle protein. Am J Physiol. 1997;273:E122–9.
  8. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, Doyle D, Wolfe RR. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am J Physiol. 1999;276:E628–34.
  9. William, Alun. Metabolic Effects of Ingestion of L-Amino Acids and Whole Protein. Journal of Nutritional Medicine, vol. 4, pp. 311-319, 1994
  10. E. Blomstrand et al.Branched-Chain Amino Acids Activate Key Enzymes in Protein Synthesis after Physical Exercise1–3. J. Nutr. January 2006 vol. 136 no. 1 269S-273S
  11. Harper, A. E., Miller, R. H. & Block, K. P. (1984) Branched-chain amino acid metabolism. Annu. Rev. Nutr.4 409
  12. McLean et al., Branched-Chain Amino Acids Augment Ammonia Metabolism While Attenuating Protein Breakdown During Exercise, Am. J. Physiol.: 267, E1010, 1994.
  13. Mero A, Pitkänen H, Oja SS, Komi PV, Pöntinen P, Takala T. Leucine supplementation and serum amino acids, testosterone, cortisol and growth hormone
    in male power athletes during training. J Sports Med Phys Fitness. 1997 Jun;37(2):137-45. PubMed PMID: 9239992.
  14. Kong F, Singh RP (June 2008). "Disintegration of solid foods in human stomach". J. Food Sci. 73 (5): R67–80.
  15. Gelfand, R. A., Glickman, M. G., Jacob, R., Sherwin, R. S. & DeFronzo, R. A. (1986) Removal of infused amino acids by splanchnic and leg tissues in humans. Am. J. Physiol. 250:E407-E413.
  16. Cortiella, J., Mathhews, D. E., Hoerr, R. A., Bier, D. M. & Young, V. R. (1988) Leucine kinetics at graded intakes in young men: quantitative fate of dietary leucine. Am. J. Clin. Nutr. 48:998-1009.
  17. Hoerr, R. A., Mathews, D. E., Bier, D. M. & Young, V. R. (1991) Leucine kinetics from [2H3]- and [13C] leucine infused simultaneously by gut and vein. Am J. Physiol. 260:E111-E117.
  18. Stoll, B., Henry, J., Reeds, P. J., Yu, H., Jahoor, F. & Burrin, D. G. (1998) Catabolism dominates the first pass intestinal metabolism of dietary essential amino acids in milk protein fed piglets. J. Nutr. 128:606-614.
  19. van der Schoor, S. R., van Goudoever, J. B., Stoll, B., Henry, J. F., Rosenberger, J. R., Burrin, D. G. & Reeds, P. J. (2001) The pattern of intestinal substrate oxidation is altered by protein restriction in pigs. Gastroenterology 121:1167-1175. CrossRefMedline
  20. Yu, Y. M., Young, V. R., Tompkins, R. G. & Burke, J. F. (1995) Comparative evaluation of the quantitative utilization of parenterally and enterally administered leucine and L-[1-13C,15N] leucine within the whole body and the splanchnic region. J. Parenter. Enteral Nutr. 19:209-215.
  21. Manninen A H. Protein hydrolysates in sports and exercise: a brief review. J Sports Med Sci 2004. 360–63.63.
  22. Elango R, Pencharz PB, Ball RO. The branched-chain amino acid requirement of parenterally fed neonatal piglets is less than the enteral requirement. J Nutr. 2002 Oct;132(10):3123-9. PubMed PMID: 12368405.

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